Biokatalyse – Biochemie

Was erwartet Dich in diesem Kurs?

Der Kurs „Enzyme & Enzymkinetik“ bietet Dir ein fundamentales Verständnis der Funktionsweise von Enzymen als Biokatalysatoren und ihrer Rolle im Stoffwechsel. Du lernst die wichtigsten Enzymklassen, ihre Reaktionsmechanismen und regulatorischen Prinzipien kennen, einschließlich der Michaelis-Menten-Kinetik und der Wirkung von Enzyminhibitoren. Darüber hinaus erhältst Du Einblicke in die klinische Bedeutung von Enzymen, wie ihre Rolle bei Medikamentenwirkungen, Diagnostik und entzündlichen Prozessen. Dieses Wissen ist essenziell, um biochemische Prozesse und deren therapeutische Anwendungen in der Medizin zu verstehen.

Kursinhalte

• Kapitel 1: Einführung in das Thema: (Video 001)
• Grundlegende Eigenschaften von Enzymen
• Holoenzym, Apoenzym, Coenzym
• Substrat- und Reaktionsspezifität
• Enzymklassen mit typischen Beispielen
• Kapitel 2: Grundlagen der Enzymkinetik (Video 002)
• Reaktionsgeschwindigkeit, Geschwindigkeitskonstanten, Geschwindigkeitsgleichungen
• Michaelis-Menten-Betrachtung und Bedeutung des Km-Wertes
• Irreversible und reversible Inhibitoren –
• Kapitel 3: Regulation der Enzymaktivität
• Übersicht
• Allosterische Kontrolle
• Interkonversion
• Kapitel 4: Exkurs – Hauptfamilien der Proteasen (Video 004)
• Einteilung nach Spaltspezifität
• Serin-Proteasen Zymogen-Aktivierung
• Matrix-Metalloproteasen

Lernzieltaxonomie

Nach Beendigung des Kurses solltest Du in der Lage sein:

• die grundlegenden Eigenschaften von Enzymen, wie Substrat- und Reaktionsspezifität, zu beschreiben.
• die Begriffe Holoenzym, Apoenzym und Coenzym zu erklären.
• die 6 Hauptklassen von Enzymen mit Beispielen und katalysierten Reaktionen zu benennen.
• die Funktion der wichtigsten Coenzyme und deren Beziehung zu Vitaminen darzustellen.
• den Unterschied zwischen prosthetischen Gruppen und Coenzymen mit Co-Substrat-Funktion zu erläutern.
• die Michaelis-Menten-Gleichung wiederzugeben und deren Bedeutung zu erklären.
• die Bedeutung des Km-Wertes für die Substrataffinität eines Enzyms zu bewerten.
• die Unterschiede zwischen irreversiblen und reversiblen Inhibitoren zu erklären.
• den Mechanismus von kompetitiven und nicht-kompetitiven Inhibitoren darzustellen.
• Beispiele für medizinisch wichtige Enzyminhibitoren, wie HMG-CoA-Reduktase- oder Xanthinoxidase-Inhibitoren, zu benennen.
• die Regulation der Enzymaktivität durch Allosterie, Interkonversion und limitierte Proteolyse zu erklären.
• die zahnmedizinische Bedeutung der Matrixmetalloprotease 8 (MMP-8) bei entzündlich-destruktiven Prozessen darzustellen.
• die Hauptklassen von Proteasen und deren Vertreter, wie Serin-Proteasen und Metalloproteasen, zu identifizieren.