Proteine

Was erwartet dich in diesem Kurs

Der Kurs „Proteine“ bietet Dir ein umfassendes Verständnis über die Struktur, Funktion und Synthese von Proteinen – den zentralen Bausteinen des Lebens. Du lernst die hierarchischen Ebenen der Proteinstruktur kennen, die Bedeutung posttranslationaler Modifikationen und die Funktion wichtiger Proteine wie Hämoglobin, Kollagen, Keratine und Antikörper. Darüber hinaus werden klinisch relevante Themen wie Hämoglobinopathien, Kollagen-Erkrankungen und die Rolle von Proteinen in der Immunabwehr behandelt. Dieses Wissen ist essenziell, um die molekularen Grundlagen von Gesundheit und Krankheit zu verstehen und in der medizinischen Praxis anzuwenden.

Kursinhalte

• Kapitel 1: Einführung in das Thema: Proteine (Video 001)
• Grundlagen aus der Chemie
• Proteom und Proteomforschung
• Grundprinzipien der Genexpression
• Das Wesen posttranslationaler Modifikationen (PTM)
• Proteine besitzen eine definierte Raumstruktur
• Beispiele von Funktionen
• Kapitel 2: Wichtige Gen- und Proteinfamilien (Video 002)
• Was ist ein Genfamilie
• SLC Transportern
• Superfamilie der ABC-Transporter
• G-Protein-gekoppelten Rezeptoren
• Nukleäre Rezeptoren
• Cytochrom P450 Superfamilie
• Kapitel 3: Hierachieebenen der Proteinstruktur (Video 003)
• Primärstruktur
• Sekundärstruktur
• Supersekundärstruktur und Motive
• Tertiärstruktur
• Quartärstruktur

Lernzieltaxonomie

Nach Beendigung dieses Kurses solltest du in der Lage sein:

• die hierarchischen Ebenen der Proteinstruktur (Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur) zu erklären.
• die physikochemischen Eigenschaften der Peptidbindung zu beschreiben.
• die Eigenschaften der α-Helix, einschließlich Ganghöhe, Stabilisierung und Prolin als Helixbrecher, darzustellen.
• die Besonderheiten der β-Faltblatt-Struktur, einschließlich paralleler und antiparalleler Anordnung, zu erläutern.
• die stabilisierenden Kräfte der Tertiärstruktur, wie Disulfidbrücken, H-Brücken, ionische und hydrophobe Wechselwirkungen, zu erklären.
• den Begriff der Quartärstruktur und die Bedingung für Kooperativität anhand von Hämoglobin zu beschreiben.
• die native Konformation eines Proteins als biologisch aktive dreidimensionale Struktur zu erklären.
• die Denaturierung von Proteinen durch Hitze, Harnstoff oder SDS sowie die Spaltung von Disulfidbrücken zu beschreiben.
• die Prinzipien der SDS-PAGE, einschließlich der Abschätzung des Molekulargewichts, darzustellen.
• die Struktur, Funktion und Synthese von Hämoglobin, Myoglobin, Kollagen, Keratin, Antikörpern und Schmelzmatrixproteinen zu beschreiben.
• medizinisch relevante Erkrankungen wie Hämoglobinopathien, Kollagen-Erkrankungen und Amelogenesis imperfecta zu erklären.
• die Bedeutung von posttranslationalen Modifikationen (PTM) für die Funktion von Proteinen darzustellen.
• wichtige Proteinfamilien, wie G-Protein-gekoppelte Rezeptoren, ABC-Transporter und Cytochrom P450, zu benennen und ihre Funktionen zu erläutern.